Зависимость насыщения гемоглобина кислородом

График зависимости насыщения миоглобина кислородом от парциального давления кислорода имеет вид гиперболы; для гемоглобина же это зависимость отражается S- образной кривой. Графики подтверждают функцию данных хромопротеинов.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Эффект Вериго — Бора

Кислород гемоглобин кривой диссоциации , которая также называется оксигемоглобин кривой диссоциации или кислород кривой диссоциации ODC , представляет собой кривое , что участки доли гемоглобина в его насыщенном кислород -laden форма на вертикальной оси по отношению к преобладающему напряжению кислорода на Горизонтальная ось.

Эта кривая является важным инструментом для понимания того, как наша кровь несет и высвобождает кислород. Гемоглобин Hb является основным средством для транспортировки кислорода в крови. Кислород также осуществляется растворенный в крови в плазме , но в гораздо меньшей степени. Гемоглобин содержится в красных клетках крови.

При определенных условиях, кислород , связанный с гемоглобином высвобождается в плазму Крови и всасывается в ткани. Каждая молекула гемоглобина имеет способность нести четыре молекулы кислорода.

Эти молекулы кислорода связываются с железом из Гем группы. Связывание первой молекулы кислорода индуцирует конформационные изменения гемоглобина , что увеличивает сродство остальных трех молекул кислорода. Сколько этот потенциал заполнен кислородом в любое время называется насыщением кислорода. Выраженное в процентах, насыщение кислородом представляет собой отношение количества кислорода , связанного с гемоглобином, к несущей кислород способности гемоглобина.

Кислорода пропускная способность гемоглобина определяется типом гемоглобина , присутствующего в крови. Количество кислорода , связанного с гемоглобином в любое время связано, в значительной степени, к парциальному давлению кислорода , к которому подвергается гемоглобин.

В легких , в альвеолярной-капиллярная интерфейс , то парциальное давление кислорода , как правило , высока, и , следовательно , кислород легко связывается с гемоглобином , который присутствует. По мере того как кровь циркулирует в другой ткани тела , в котором парциальное давление кислорода меньше, гемоглобин высвобождает кислород в ткани , потому что гемоглобин не может поддерживать свою полную мощность связанного кислорода в присутствии ниже парциального давления кислорода.

Кривой, как правило , лучше всего описываются с помощью сигмовидного участка, используя формулу вида:. Форма кривой является результатом взаимодействия связанных молекул кислорода с молекулами входящих.

Связывание первой молекулы трудно. Тем не менее, это облегчает связывание второго, третьего и четвертого, это происходит из-за индуцированным конформационное изменение в структуре молекулы гемоглобина, индуцированное связывание молекулы кислорода.

В своей самой простой форме, кривая диссоциации оксигемоглобина описывает зависимость между парциальным давлением кислорода ось х и насыщение кислородом ось у.

Сродство гемоглобина для кислорода увеличивается как последовательные молекулы кислорода связываются. Другие молекулы связываются как парциальное давление увеличивается вплоть до максимального размера , который может быть связан достигнут.

Поскольку этот предел подошел, очень небольшое дополнительное связывание происходит и уровни кривой наружу , как гемоглобин насыщается кислородом.

Следовательно, кривые имеет сигмоидальную или S-образную форму. При давлении выше примерно 60 мм ртутного столба, стандартная кривая диссоциации является относительно плоским, что означает , что содержание кислорода в крови существенно не изменяется даже при большом увеличении парциального давления кислорода. Для того, чтобы получить больше кислорода в ткани требует переливания крови , чтобы увеличить количество гемоглобина и , следовательно , способность переносить кислород , или дополнительного кислорода , что приведет к увеличению кислорода , растворенного в плазме.

Хотя связывание кислорода с гемоглобином продолжает в некоторую степень для давления около 50 мм рт. Р 50 представляет собой обычный показатель гемоглобина сродства к кислороду. При наличии болезни или других условий , которые изменяют сродство гемоглобина кислородом , и, следовательно, сдвиг кривой вправо или влево, Р 50 изменяется соответствующим образом.

Это указывает на пониженную аффинность. И наоборот, более низкий Р 50 указывает на сдвиг влево и более высокое сродство. Сила , с которой кислород связывается с гемоглобином зависит от нескольких факторов. Эти факторы сдвига или изменения формы кривой диссоциации оксигемоглобина. Сдвиг вправо указывает на то, что гемоглобин при исследовании имеет пониженное сродство к кислороду.

Это делает его более трудным для гемоглобина связываться с кислородом требующим более высоким парциальное давление кислорода для достижения того же насыщения кислорода , но это делает его более легким для гемоглобина с высвобождением кислорода , связанный с ним. Эффект этого сдвига вправо кривой увеличивает парциальное давление кислорода в тканях , когда это наиболее необходимо, например, во время физических упражнений или геморрагического шока.

В отличие от этого , кривая сдвигается влево на противоположной этих условий. Этот сдвиг влево указывает на то, что гемоглобин при исследовании имеет повышенное сродство к кислороду , так что гемоглобин связывает кислород более легко, но разгружает его более неохотно. Сдвиг влево кривой является признаком повышенного сродства гемоглобина для кислорода например , в легких. Аналогичным образом , сдвиг вправо показывает сродство уменьшилось, так как представляется с увеличением либо температуры тела, ионы водорода, 2,3-bisphosphoglycerate 2,3-БПГ концентрация или концентрация углерода в диоксид.

Факторы , которые перемещают кривую диссоциации кислорода вправо являются те физиологические состояния , где ткани нужно больше кислорода. Так , например, во время физических упражнений, мышцы имеют более высокий уровень метаболизма, и , следовательно , нужно больше кислорода, производят больше двуокиси углерода и молочной кислоты, и их повышение температуры. Это известно как эффект Бора. Снижение общей связывающей способности гемоглобина к кислороду то есть сдвиг кривой вниз, а не только справа из - за снижения рН называется корневой эффект.

Это видно из костистых рыб. Сродство связывания гемоглобина к O 2 является наибольшим при относительно высоком рН. Углекислота влияет на кривую в двух направлениях. Во- первых, СО 2 Накопление вызывает carbamino соединения , которые будут созданы в результате химических взаимодействий, которые связываются с гемоглобином , образуя carbaminohemoglobin.

СО 2 считается регулирования Аллостерические , как торможение происходит не в месте связывания гемоглобина. Во- вторых, он влияет на внутриклеточный рН вследствие образования бикарбоната иона. Формирование carbaminohemoglobin стабилизирует Т - состояние гемоглобина путем образования ионных пар. The иона бикарбоната выпустит протон в плазму, повышение кислотности , которая также сдвигает кривую вправо , как описано выше; низкие СО 2 уровней в результатах потока крови в высоком рНе, и , таким образом , обеспечивают более оптимальные условия для связывания гемоглобина и O 2.

Это физиологически выступает механизм, так как гемоглобин упадет больше кислорода в концентрации углекислого газа увеличивается значительно , где тканевое дыхание быстро происходит , и кислород в этом нуждается.

Производство 2,3-БПГ, вероятно , является важным адаптивным механизмом, поскольку увеличение производства для нескольких условий в присутствии уменьшенного ткани периферической О 2 доступности, таких как гипоксемию , хронические заболевания легких, анемия, и застойной сердечной недостаточности, среди других , Высокие уровни 2,3-БПГ сдвиг кривой вправо как в детстве , в то время как низкие уровни 2,3-БПГ вызвать сдвиг влево, если смотреть в состояниях , таких как септический шок , и гипофосфатемия.

При отсутствии 2,3-БПГ, сродство гемоглобина для кислорода увеличивается. Повышенная концентрация БПГ в красных кровяных клеток , способствует образованию Т, низким сродством состояние гемоглобина и поэтому кислород-связывающий кривой будет смещен вправо.

Увеличение сдвигов ODC вправо. Если увеличивается сохраняя при этом тот же, то насыщение кислородом уменьшается , так как связь между железом в и получает денатурированный. Аналогичным образом , с увеличением , также увеличивается. Таким образом, один будет иметь меньший процент насыщения гемоглобина для того же или выше. Таким образом, любая точка на кривой будет смещен вправо в связи с увеличением и вниз в связи с ослабленной связью. Следовательно, сдвиг вправо кривой.

Гемоглобин связывается с окисью углерода раз более легко , чем с кислородом. Из - за этого более высоким сродством гемоглобина к окиси углерода , чем кислорода, окиси углерода является очень успешным конкурентом , который будет вытеснять кислород даже при минускульных парциальных давлений. С увеличением уровня окиси углерода, человек может страдать от тяжелой ткани гипоксии при сохранении нормального рО 2 , так как карбоксигемоглобин не переносить кислород к тканям.

В случае случайного проглатывания, введение нитрита например, амил нитрита может быть использовано для намеренно окислять гемоглобин и повысить уровень метгемоглобина, восстановление функционирования цитохромоксидазы.

Нитрита также действует как вазодилататор , способствуя клеточного снабжение кислородом, а добавление соли железа обеспечивает конкурентное связывание свободного цианида , как биохимически инертный гексацианоферрат III иона [Fe CN 6 ] Альтернативный подход включает в себя введение тиосульфата , вследствие чего происходит превращение цианида в тиоцианат , SCN - , который из организма через почку.

Метгемоглобин также образуется в небольших количествах при диссоциации оксигемоглобина результатов в образовании метгемоглобина и супероксида , O 2 - , вместо обычных продуктов.

Супероксид является свободным радикалом и вызывает биохимические повреждения, но нейтрализуется действием фермента супероксиддисмутазы. Мио-инозитол trispyrophosphate ITPP , также известный как OXYA, является инозитолами фосфата , что вызывает сдвиг вправо в кривой диссоциации гемоглобина кислорода через аллостерическую модуляцию гемоглобина внутри эритроцитов.

Это экспериментальный препарат предназначен для снижения тканевой гипоксии. Эффекты появляются длиться примерно до тех пор , как пораженные эритроциты остаются в обращении. HbF состоит из двух альфа- и двух гамма-цепей, тогда как HbA состоит из двух альфа- и двух бета-цепей.

Плода кривая диссоциации смещается влево относительно кривой для нормального взрослого человека из-за этих структурных различий. Как правило, фетальные артериальное давление кислорода ниже , чем у взрослых давления кислорода в артериальной крови.

Следовательно , более высокое сродство к связывать кислород требуется на более низких уровнях парциального давления у плода , чтобы обеспечить диффузию кислорода через плаценту. В плаценте, существует более высокая концентрация 2,3-БПГ образуется, и 2,3-БПГ легко связывается с бета - цепей , а не альфа - цепей. В результате 2,3-БПГ связывает более сильно взрослый гемоглобин, в результате чего гликозилированного освободить больше кислорода для поглощения от плода, которого HbF , не зависит от 2,3-БПГА.

HbF , затем доставляет , что связанный кислород к тканям , которые имеют еще более низкие парциальные давления , где он может быть освобожден. Source Authors. Основная статья: 2,3-bisphosphoglyceric кислоты.

Вопрос 8. Эффект Бора, аллостерическая регуляция насыщения гемоглобина кислородом

Важным показателем жизнеобеспечения является содержание кислорода в жидкостях и тканях организма. Большая часть кислорода переносится кровью в виде химического соединения с гемоглобином. Этот процесс сопровождается изменением спектральных характеристик гемоглобина, что обуславливает цвета артериальной и венозной крови. Метод её оценки называют оксиметрией. В медицине наиболее распространена тканевая пульсоксиметрия с оценкой показателя тканевой оксигенации.

Справочник химика 21

Кислород гемоглобин кривой диссоциации , которая также называется оксигемоглобин кривой диссоциации или кислород кривой диссоциации ODC , представляет собой кривое , что участки доли гемоглобина в его насыщенном кислород -laden форма на вертикальной оси по отношению к преобладающему напряжению кислорода на Горизонтальная ось. Эта кривая является важным инструментом для понимания того, как наша кровь несет и высвобождает кислород. Гемоглобин Hb является основным средством для транспортировки кислорода в крови. Кислород также осуществляется растворенный в крови в плазме , но в гораздо меньшей степени. Гемоглобин содержится в красных клетках крови. При определенных условиях, кислород , связанный с гемоглобином высвобождается в плазму Крови и всасывается в ткани. Каждая молекула гемоглобина имеет способность нести четыре молекулы кислорода.

Газы крови влияют на pH

Анализ газов показывает эффективность газообмена по величинам парциальных давлений — pO 2 и pCO 2. Через альвеолярную мембрану молекулы любых газов перемещаются диффузно по градиенту концентрации. Молекулы O 2 атмосферного воздуха поступают из альвеол в кровь, а молекулы CO 2 из крови в альвеолы до тех пор пока их парциальные давления не выровняются. Концентрация СО 2 в альволярном воздухе столь низка, а в крови столь высока, что диффузия этого газа в альвеолы чрезвычайно эффективна и скорость его удаления зависит только от альвеолярной вентиляции — общего объема воздуха, транспортируемого в минуту между альвеолами и атмосферой "скорости выдувания". Вопросы, связанные с оксигенацией крови и транспортом кислорода более сложны. Связано это с тем, что в виде свободных растворенных молекул O 2 находится лишь небольшая доля общего кислорода крови. Основная часть кислорода связана с гемоглобином оксигемоглобин и истинное содержание кислорода зависит от двух дополнительных параметров — концентрации Hb и насыщения сатурации гемоглобина кислородом. Оксигемоглобин HbО 2 — процентное содержание в крови, является отношением фракции оксигемоглобина HbО 2 к сумме всех фракций общему гемоглобину. Насыщение гемоглобина кислородом HbO SAT , SО 2 , представляет собой отношение фракции оксигенированного гемоглобина к тому количеству гемоглобина в крови, который способен транспортировать О 2. Но так как большинство больных не имеют в крови повышенного содержания этих форм гемоглобина, значения HbО 2 и SО 2 обычно очень близки.

Рисунок 39 - К закону Вееr-Lambert. Количественная спектрофотометрия крови основана на использовании закона Вееr-Lambert B-L для растворов, который связывает интенсивность падающего I пад и интенсивность проходящего I пр сквозь исследуемую пробу света рис.

МЕТОДЫ ОЦЕНКИ НАСЫЩЕНИЯ КИСЛОРОДОМ ГЕМОГЛОБИНА В КЛИНИЧЕСКОЙ ОФТАЛЬМОЛОГИИ

.

.

.

Комментариев: 5

  1. marina.71m:

    saburov55, помогает, точно.

  2. shuttle:

    Нонна, всё, кроме сгущёнки, из детства 60-х)))

  3. Yana:

    Ринат, далековато….)

  4. lican211212:

    Надежда, Спасибо за перевод. Хотела уже лезть за словарём.

  5. 151724:

    А лучше вместо:)